acides aminés

La structure générique d'un acide alpha-aminé

Les vingt et un acides aminés trouvés dans les eucaryotes , regroupés en fonction de leurs chaînes latérales ' pKa et la charge au pH physiologique 7,4

Les acides aminés sont des molécules contenant une amine groupe, un acide carboxylique et un groupe de chaîne latérale qui varie entre les différents acides aminés. Les principaux éléments d'un acide aminé sont le carbone , l'hydrogène , l'oxygène et l'azote . Ils sont particulièrement importants dans la biochimie, où le terme se réfère généralement à des acides alpha-aminés.

Un acide alpha-aminé a la générique formule H ₂ NCHRCOOH, où R est un composé organique substituant; le groupe amino est attaché à l'atome de carbone immédiatement adjacent au groupe carboxylate (le α-carbone). Il existe lorsque le groupe amino est attaché à un atome de carbone différent autres types d'acide aminé; par exemple, dans les acides gamma-amino (tel que gamma-amino-butyrique) l'atome de carbone auquel le groupe amino attache est séparé du groupe carboxylate de deux autres atomes de carbone. Les différents acides alpha-aminés diffèrent dans laquelle la chaîne latérale (groupe R) est fixé sur le carbone alpha, et peut varier en taille d'un seul atome d'hydrogène en un atome glycine dans une large un groupe hétérocyclique à tryptophane.

Les acides aminés sont essentiels à la vie, et ont de nombreuses fonctions dans métabolisme. Une fonction particulièrement importante est de servir les blocs de construction de protéines , qui sont simplement des chaînes linéaires d'acides aminés. De même que les lettres de l'alphabet peuvent être combinés pour former une variété presque infinie de mots, les acides aminés peuvent être liés ensemble dans des séquences variables pour former une grande variété de protéines.

En raison de leur rôle central dans la biochimie, les acides aminés sont importants dans la nutrition et sont couramment utilisés dans technologie alimentaire et de l'industrie . Par exemple, glutamate monosodique est un commune exhausteur de goût qui donne le goût des aliments umami. Dans l'industrie, les applications comprennent la production de plastiques biodégradables, médicaments, et catalyseurs chiraux.

Histoire

Les premiers acides aminés ont été découverts quelques au début du 19ème siècle. En 1806, les chimistes français Louis-Nicolas Vauquelin et Pierre Jean Robiquet isolé un composé dans les asperges qui se est avérée l'asparagine, le premier acide aminé à découvrir. Un autre acide aminé qui a été découvert au début du 19e siècle a été cystine, en 1810, bien que son monomère, cystéine, a été découvert beaucoup plus tard, en 1884. Glycine et leucine ont également été découvert à cette époque, en 1820. L'utilisation de l'acide aminé terme en langue anglaise est de 1,898 .

Structure générale

Lysine avec les atomes de carbone dans la chaîne latérale marqués

Dans la structure représentée en haut de la page, R représente un la chaîne latérale spécifique pour chaque acide aminé. Le carbone atome côté du groupe carboxyle est appelé le α-carbone et des acides aminés avec une chaîne latérale liée à ce carbone sont appelés des acides aminés alpha. Ce sont la forme la plus commune dans la nature. Dans les acides alpha-aminés, la α-carbone est un atome de carbone chiral, à l'exception de glycine. Dans les acides aminés qui ont une chaîne carbonée fixée à la α-carbone (tel que lysine, indiqués à la droite) les atomes de carbone sont étiquetés afin que α, β, γ, δ, et ainsi de suite. Dans certains acides aminés, le groupe amine est attachée à la β ou γ-carbone, et ceux-ci sont donc appelée bêta ou gamma amino-acides.

Les acides aminés sont généralement classés par la propriétés de leur chaîne latérale en quatre groupes. La chaîne latérale peut faire un acide aminé d'une acide faible ou d'un faible base, et une hydrophile si la chaîne latérale est polaire ou un composant hydrophobe se il se agit non polaire. Le les structures chimiques des vingt-deux acides aminés standards, ainsi que leurs propriétés chimiques, sont décrits plus en détail dans l'article sur celles-ci les acides aminés protéinogéniques.

La phrase " à chaîne ramifiée d'acides aminés »ou BCAA se réfère aux acides aminés ayant des chaînes latérales aliphatiques, qui sont non-linéaire; ceux-ci sont la leucine, l'isoleucine, et valine. Proline est le seul acide aminé dont le groupe protéinogène côté relie au groupe α-amino et, par conséquent, est également le seul acide aminé protéinogène contenant une amine secondaire dans cette position. Chimiquement, la proline est donc un acide imino car il manque un groupe amino primaire , bien qu'il soit toujours classé comme un acide aminé dans la nomenclature biochimique de courant, et peut également être appelé "alpha-amino acide N-alkylé".

Les deux isomères optiques de l'alanine, la D-alanine et la L-alanine

Isomerism

De la norme α-acides aminés, mais tous glycine peut exister dans l'un des deux les isomères optiques, appelés L ou D des acides aminés, qui sont des images spéculaires l'une de l'autre (voir également Chiralité). Bien que les acides L-aminés représentent de tous les acides aminés présents dans les protéines lors de la traduction dans le ribosome, les acides D se trouvent dans de certaines protéines produites par enzyme modifications post-traductionnelles après traduction et la translocation dans le réticulum endoplasmique, comme dans les organismes marins vivant exotiques tels que escargots de cône. Ils sont également des composantes abondantes de la peptidoglycane les parois cellulaires des bactéries , et D -sérine peut agir comme un neurotransmetteur dans le cerveau . La L et D convention pour la configuration d'acides aminés se réfère pas à l'activité optique de l'acide aminé lui-même, mais plutôt à l'activité de l'isomère optique de glycéraldéhyde à partir de laquelle cet acide aminé peut théoriquement être synthétisé (D -glycéraldéhyde est dextrogyre, lévogyre est glycéraldéhyde-L). Alternativement, le (S) et (R) désignateurs sont utilisés pour indiquer l'absolu stéréochimie. Presque tous les les acides aminés dans les protéines sont (S) au niveau du carbone α, avec de la cysteine étant (R) et de la glycine non-chiral. La cystéine est inhabituel car il a un soufre atome au niveau de la seconde position dans sa chaîne latérale, qui présente une plus grande masse atomique que les groupes fixés à la première carbone qui est fixé à l'α-carbone dans les autres acides aminés standards, donc le (R) au lieu de (S).

Un acide aminé dans ses (1) et syndiqué (2) des formes zwitterioniques

Zwittérions

Les groupes fonctionnels amine et acide carboxylique présents dans les acides aminés permettent d'avoir amphiprotoniques propriétés. A un certain pH, connu sous le nom point isoélectrique, un acide aminé a pas de charge globale puisque le nombre de protonés groupes d'ammoniac (charges positives) et des groupes de carboxylate déprotonés (charges négatives) sont égaux. Les acides aminés ont tous des points isoélectriques différents. Les ions produits au point isoélectrique ont des charges positives et négatives et sont connus en tant que zwitterion, qui vient du mot allemand Zwitter signifie «hermaphrodite» ou «hybride». Les acides aminés peuvent exister sous forme de zwitterions et de matières solides dans les solutions polaires tels que l'eau, mais pas dans la phase gazeuse. Zwittérions ont minime solubilité à leur point isoélectrique et un acide aminé peuvent être isolés par le précipitant de l'eau en ajustant le pH jusqu'à son point isoélectrique particulier.

Présence et fonctions en biochimie

Un polypeptide est une chaîne non ramifiée d'acides aminés.

Acides aminés standards

Les acides aminés sont les unités de structure qui composent les protéines. Ils se unissent pour former courte chaînes de polymères appelés peptides ou des chaînes plus longues appelé soit des polypeptides ou des protéines . Ces polymères sont linéaires et non ramifiés, avec chaque acide aminé dans la chaîne attachée à deux acides aminés voisins. Le processus de protéines rendant est appelé traduction et implique l'addition étape par étape des acides aminés à une chaîne protéique en croissance par un un ribozyme qui est appelé un ribosome. L'ordre dans lequel les acides aminés sont ajoutés est lu par le code génétique d'un ARNm matrice, qui est un copie d'ARN de l'un de l'organisme de gènes.

Vingt-deux acides aminés sont naturellement intégrées dans polypeptides et sont appelés les acides aminés protéinogéniques ou standard. Parmi ces vingt-deux, vingt sont codés par le code génétique universel. Les deux autres, sélénocystéine et pyrrolysine, sont incorporés dans les protéines par des mécanismes synthétiques uniques. Sélénocystéine est incorporé lors de l'ARNm est traduit comprend un SECIS élément, ce qui provoque le codon UGA sélénocystéine pour coder au lieu d'un codon stop. Pyrrolysine est utilisé par certains méthanogène archées dans les enzymes qu'ils utilisent pour produire du méthane . Elle est codée par le codon pour UAG, qui est normalement un codon d'arrêt dans d'autres organismes.

L'acide aminé sélénocystéine

Des acides aminés non standard

Outre les vingt-deux acides aminés standard, il existe un grand nombre d'acides aminés "non-standard". Ces acides aminés non standard trouvés dans les protéines sont constituées par modification post-traductionnelle, qui est une modification après la traduction dans la synthèse des protéines. Ces modifications sont souvent essentiels pour la fonction ou le règlement d'une protéine; par exemple, la carboxylation de glutamate permet une meilleure liaison de des cations de calcium, et le hydroxylation de proline est essentiel pour maintenir les tissus conjonctifs. Un autre exemple est la formation de hypusine dans le Traduction facteur d'initiation EIF5A, par modification d'un résidu de lysine. De telles modifications peuvent également déterminer la localisation de la protéine, par exemple, l'addition de groupements hydrophobes longues peut provoquer une protéine à se lier à un membrane phospholipidique.

β-alanine et son isomère α-alanine

Exemples d'acides aminés non standard qui ne figurent pas dans les protéines comprennent lanthionine, L'acide 2-aminoisobutyrique, déhydro-alanine et le neurotransmetteur acide gamma-aminobutyrique. Des acides aminés non standard produisent souvent comme intermédiaires dans la voies métaboliques acides aminés standards - par exemple ornithine et citrulline se produisent dans le cycle de l'urée, une partie de l'acide aminé catabolisme (voir ci-dessous). Une rare exception à la domination d'acides α-aminé en biologie est l'acide β-amino bêta alanine (acide 3-aminopropanoïque), qui est utilisé dans les plantes et les micro-organismes dans la synthèse du l'acide pantothénique (vitamine _B5), un composant de coenzyme A.

En nutrition humaine

Lorsque repris dans le corps humain à partir de l'alimentation, les vingt-deux acides aminés standards sont soit utilisés pour synthétiser des protéines et d'autres biomolécules ou oxydés en urée et du dioxyde de carbone comme source d'énergie. La voie d'oxydation commence par l'élimination du groupe amino par un transaminase, le groupe amino est ensuite introduite dans le cycle de l'urée. L'autre produit de transamidation est un acide céto qui pénètre dans le cycle de l'acide citrique. Acides aminés glucogènes peuvent également être convertis en glucose, par néoglucogenèse.

Pyrrolysine trait est limitée à plusieurs microbes, et un seul organisme a à la fois Pyl et Sec. Parmi les vingt-deux acides aminés standard, huit sont appelés des acides aminés essentiels, car le corps humain ne peut pas les synthétiser à partir d'autres composés au niveau nécessaire pour une croissance normale, de sorte qu'ils doivent être obtenus de la nourriture. Cependant, la situation est très compliquée, car cystéine, taurine, la tyrosine, histidine et arginine sont des acides aminés semiessential chez les enfants, parce que les voies métaboliques qui synthétisent ces acides aminés sont pas pleinement développés. Les montants nécessaires dépendent également de l'âge et de la santé de l'individu, il est donc difficile de faire des déclarations générales sur l'obligation alimentaire pour certains acides aminés.

(*) Essential que dans certains cas.

Fonctions non protéiques

Chez les humains, la protéine non-acides aminés ont également des rôles importants que intermédiaires métaboliques, par exemple dans la biosynthèse de la neurotransmetteur acide gamma-aminobutyrique. De nombreux acides aminés sont utilisés pour synthétiser d'autres molécules, par exemple:

• Le tryptophane est un précurseur du neurotransmetteur sérotonine.
• La tyrosine est un précurseur de la neurotransmetteur la dopamine.
• La glycine est un précurseur de les porphyrines telles que hème.
• L'arginine est un précurseur de l'oxyde nitrique.
• L'ornithine et La S-adénosylméthionine sont des précurseurs de polyamines.
• Aspartate, glycine et glutamine sont des précurseurs de nucléotides.
• La phénylalanine est un précurseur de différents phénylpropanoïdes qui sont importants dans le métabolisme des plantes.

Toutefois, toutes les fonctions d'autres acides aminés non standard abondantes sont connus, par exemple taurine est un acide aminé important dans les tissus musculaires et cérébrales, mais même si de nombreuses fonctions ont été proposées, son rôle précis dans le corps n'a pas été déterminée.

Certains acides aminés non standards sont utilisés comme défenses contre les herbivores dans les plantes. Par exemple canavanine est un analogue de arginine que l'on trouve dans de nombreux légumineuses, et notamment de grandes quantités dans Canavalia gladiata (pois sabre). Cet acide aminé protège les plantes contre les prédateurs tels que les insectes et peut causer des maladies chez les personnes si certains types de légumineuses sont consommés sans transformation. L'acide aminé non-protéique mimosine se trouve dans d'autres espèces de légumineuses, en particulier Leucaena leucocephala. Ce composé est un analogue du tyrosine et peuvent empoisonner les animaux qui paissent sur ces plantes.

Utilise la technologie

Les acides aminés sont utilisés pour une variété d'applications dans l'industrie, mais leur utilisation principale est comme additifs à l'alimentation animale. Ceci est nécessaire étant donné que bon nombre des composants en vrac de ces charges, telles que le soja , soit avoir des taux faibles ou manquer une partie de la acides aminés essentiels: la lysine, la méthionine, la thréonine et le tryptophane sont plus importants dans la production de ces aliments. Le industrie alimentaire est également un grand consommateur d'acides aminés, en particulier l'acide glutamique, qui est utilisé en tant que exhausteur de goût, et L'aspartame (aspartyl-phénylalanine 1-méthyl ester) en tant que basses calories édulcorant artificiel. Le reste de la production d'acides aminés est utilisé dans la synthèse du médicaments et les cosmétiques.

Code génétique élargi

Depuis 2001, les 40 acides aminés non naturels ont été ajoutés en une protéine par la création d'un codon unique (recodage) et un ARN de transfert correspondant: aminoacyl - paire ARNt-synthétase pour coder avec physico-chimiques diverses et les propriétés biologiques afin d'être utilisé comme un outil pour explorer structure de la protéine et la fonction ou pour créer de nouveaux ou des protéines améliorées.

blocs de construction chimiques

Les acides aminés sont importants car low-cost matières premières. Ces composés sont utilisés en synthèse chirale comme la piscine blocs de construction énantiomériquement purs.

Les acides aminés ont été étudiés en tant que précurseurs catalyseurs chiraux, par exemple pour asymétriques hydrogénation réactions, même si aucune des applications commerciales existent.

Les plastiques biodégradables

Les acides aminés sont en cours de développement en tant que composants d'une série de polymères biodégradables. Ces matériaux ont des applications comme l'emballage respectueux de l'environnement et en médecine au délivrance de médicament et la construction de implants prothétiques. Ces polymères comprennent des polypeptides, des polyamides, des polyesters et des polyuréthanes, polysulfures avec des acides aminés, soit faisant partie de leurs chaînes principales ou collés comme chaînes latérales. Ces modifications modifient les propriétés physiques et les réactivités des polymères. Un exemple intéressant de ces matériaux est polyaspartate, un polymère biodégradable soluble dans l'eau qui peuvent avoir des applications dans jetable couches et l'agriculture. En raison de sa solubilité et la capacité de ions métalliques chelates, polyaspartate est également utilisée comme un anti-biodégradable détartrant et un inhibiteur de corrosion. En outre, l'acide aminé aromatique tyrosine est développé comme un remplacement possible pour toxiques phénols tels que le bisphénol A dans la fabrication de polycarbonates.

Réactions

Comme acides aminés ont à la fois une première amine et un groupe primaire carboxyle groupe, ces produits chimiques peuvent subir plupart des réactions associées à ces groupes fonctionnels. Il se agit notamment addition nucléophile, formation d'une liaison amide et formation d'imine pour le groupe amine et estérification, formation d'une liaison amide et décarboxylation du groupe d'acide carboxylique. Les multiples chaînes latérales des acides aminés peuvent également subir des réactions chimiques. Les types de ces réactions sont déterminés par les groupes de ces chaînes latérales et sont donc différentes entre les différents types d'acides aminés.

La synthèse de Strecker d'acides aminés

La synthèse chimique

Plusieurs méthodes existent pour synthétiser les acides aminés. Une des plus anciennes méthodes, commence avec le bromation à l'α-carbone d'un acide carboxyic. La substitution nucléophile avec de l'ammoniac convertit ensuite le bromure d'alkyle à l'acide aminé. Alternativement, le Synthèse d'acides aminés de Strecker implique le traitement d'un aldéhyde avec le cyanure de potassium et l'ammoniac, ce qui produit un nitrile α-amino en tant qu'intermédiaire. L'hydrolyse du nitrile en acide obtient ainsi un acide α-aminé. Utilisation de sels d'ammonium ou d'ammonium dans cette réaction donne les acides aminés non substitués, tandis que la substitution des amines primaires et secondaires donnera acides aminés substitués. De même, en utilisant les cétones , au lieu d'aldéhydes, α, donne acides aminés de α-disubstitué. La synthèse classique donne des mélanges racémiques d'acides α-aminés en tant que produits, mais plusieurs autres procédures utilisant des auxiliaires asymétriques ou des catalyseurs asymétriques ont été développés.

Actuellement, la méthode la plus adoptée est un synthèse automatisée sur un support solide (par exemple, polystyrène ) de perles, à l'aide des groupes protecteurs (par exemple, Fmoc et t-Boc) et groupes d'activation (par exemple, DCC et DIC).

formation d'une liaison peptidique

La condensation de deux acides aminés pour former un liaison peptidique

A la fois l'amine et les groupes acide carboxylique des acides aminés peuvent réagir pour former des liaisons amide, une molécule d'acide aminé peut réagir avec un autre joint et devient par une liaison amide. Cette polymérisation d'acides aminés est ce qui crée des protéines. Cette réaction de condensation donne le nouvellement formé liaison peptidique et une molécule d'eau. Dans les cellules, cette réaction ne se produit pas directement; à la place de l'acide aminé est d'abord activé par fixation à un transférer molécule d'ARN par une liaison ester. Cette aminoacyl-ARNt est produit dans un ATP dépendante réaction réalisée par un aminoacyl ARNt synthetase. Cette aminoacyl-ARNt est alors un substrat pour la ribosome, qui catalyse l'attaque du groupe amino de la chaîne protéique d'allongement de la liaison ester. En raison de ce mécanisme, tous les protéines produites par les ribosomes sont synthétisés à partir de leur extrémité N-terminale et se dirigeant vers leur extrémité C-terminale.

Cependant, toutes les liaisons peptidiques sont formées de cette manière. Dans quelques cas, les peptides sont synthétisés par des enzymes spécifiques. Par exemple, le tripeptide glutathion est un élément essentiel de la défense de cellules contre le stress oxydatif. Ce peptide est synthétisé en deux étapes à partir des acides aminés libres. Dans la première étape gamma-glutamylcystéine synthetase condense la cystéine et l'acide glutamique par une liaison peptidique formée entre le groupe carboxyle de chaîne latérale du glutamate (l'atome de carbone gamma de cette chaîne latérale) et le groupe amino de la cystéine. Ce dipeptide est ensuite condensé avec glycine par glutathion synthétase pour former le glutathion.

En chimie, les peptides sont synthétisés par une série de réactions. L'un des plus utilisés en la synthèse de peptides en phase solide, qui utilise les dérivés d'oxime aromatiques d'acides aminés que les unités activées. Ceux-ci sont ajoutés en séquence sur la chaîne peptidique en croissance, qui est fixé à un support de résine solide. La capacité de synthétiser facilement un grand nombre de peptides différents en faisant varier les types et l'ordre des acides aminés (en utilisant chimie combinatoire) a fait la synthèse des peptides particulièrement important dans la création de bibliothèques de peptides pour une utilisation dans la découverte de médicaments par le biais criblage à haut débit.

La biosynthèse et du catabolisme

Chez les plantes, l'azote est d'abord assimilée en composés organiques sous forme de glutamate, formés à partir d'alpha-cétoglutarate et de l'ammoniac dans la mitochondrie. Afin de former d'autres acides aminés, l'installation utilise transaminases pour déplacer le groupe amino d'un autre acide carboxylique alpha-céto. Par exemple, l'aspartate aminotransférase convertit glutamate oxaloacétate et à l'alpha-cétoglutarate et d'aspartate. D'autres organismes utilisent transaminases pour la synthèse d'acides aminés aussi. Transaminases sont également impliqués dans la dégradation des acides aminés. Dégrader un acide aminé implique souvent le déplacement de son groupe amino à l'alpha-cétoglutarate, formant glutamate. Dans de nombreux vertébrés, le groupe amino est ensuite retiré à travers la cycle de l'urée et est excrété sous forme d' urée . Toutefois, la dégradation des acides aminés peut produire l'acide urique ou de l'ammoniac à la place. Par exemple, sérine déshydratase convertit la serine en pyruvate et ammoniac.

Acides aminés non standard sont généralement formés par des modifications des acides aminés standards. Par exemple, homocystéine est formé à travers la voie de transsulfuration ou par la déméthylation de la méthionine par le métabolite intermédiaire S-adénosyl méthionine, tandis que hydroxyproline est constitué par un modification post-traductionnelle de proline.

Les micro-organismes et les plantes peuvent synthétiser de nombreux acides aminés rares. Par exemple, certains microbes rendent L'acide 2-aminoisobutyrique et lanthionine, qui est un dérivé de sulfure de pontage alanine. Ces deux acides aminés se trouvent dans peptidique lantibiotiques tels que alaméthicine. Alors que chez les plantes, L'acide 1-aminocyclopropane-1-carboxylique est un petit acide aminé cyclique disubstitué qui est un intermédiaire clé dans la production de l'hormone végétale éthylène .

Propriétés physico-chimiques des acides aminés

Les 20 acides aminés codés directement par le code génétique peuvent être divisés en plusieurs groupes en fonction de leurs propriétés. Les facteurs importants sont responsables, hydrophile ou hydrophobie, la taille et des groupes fonctionnels. Ces propriétés sont importantes pour la structure des protéines et interactions protéine-protéine. Les protéines solubles dans l'eau ont tendance à avoir leurs résidus hydrophobes (Leu, Ile, Val, Phe et Trp) enfouis dans le milieu de la protéine, tandis que les chaînes latérales hydrophiles sont exposés au solvant aqueux. Le des protéines membranaires intégrales ont tendance à avoir des bagues extérieures exposées les acides aminés hydrophobes que les ancrer dans le bicouche lipidique. Dans le cas à mi-chemin entre ces deux extrêmes, certains des protéines membranaires périphériques ont un patch d'acides aminés hydrophobes sur leur surface qui se verrouille sur la membrane. De même, des protéines qui ont à se lier à des molécules chargées positivement ont des surfaces riche en acides aminés chargés négativement tels que glutamate et aspartate, tandis que les protéines de liaison aux molécules chargées négativement ont des surfaces riche avec des chaînes chargés positivement comme lysine et arginine. Il existe différents échelles d'hydrophobicité de résidus d'acides aminés.

Certains acides aminés ont des propriétés spéciales telles que cystéine, qui peut former covalente liaisons disulfures à d'autres résidus cystéine, proline formes que un cycle au squelette du polypeptide, et glycine qui est plus flexible que d'autres acides aminés.

De nombreuses protéines subissent une gamme de modifications post-traductionnelles, lorsque des groupes chimiques supplémentaires sont fixés aux acides aminés dans les protéines. Certaines modifications peuvent produire hydrophobe lipoprotéines, ou hydrophile glycoprotéines. Ce type de modification réversible permet le ciblage d'une protéine sur une membrane. Par exemple, l'addition et l'enlèvement de l'acide gras l'acide palmitique aux résidus de cysteine dans certaines protéines de signalisation provoque les protéines pour fixer et détacher ensuite à partir de membranes cellulaires.

Tableau des abréviations et les propriétés des acides aminés standards

En outre, il existe deux acides aminés supplémentaires qui sont incorporés en substituant des codons d'arrêt:

En plus des codes d'acides aminés spécifiques, des espaces réservés sont utilisés dans les cas où chimique ou analyse cristallographique d'un peptide ou d'une protéine ne peut pas déterminer de façon concluante l'identité d'un résidu.

Unk est parfois utilisé à la place de Xaa, mais est moins standard.

En outre, de nombreux acides aminés non standard ont un code spécifique. Par exemple, plusieurs médicaments peptidiques, tels que Le bortézomib ou MG132 sont synthétisé artificiellement et conserver leur des groupes protecteurs, qui ont des codes spécifiques. Le bortézomib est Pyz-Phe-boroLeu et MG132 est Z-Leu-Leu-Leu-al. En outre, pour faciliter l'analyse de la structure des protéines, photoréticulation d'analogues d'acides aminés sont disponibles. Il se agit notamment photoleucine (peuls) et photomethionine (PMET).